Хімія 10 клас

Шановні учні 10 класу, ми з вами опрацювали тему "Вуглеводи" - Глюкоза, сахароза, крахмаль, целюлюлоза
17 березня
18 березня  Класна робота
1.Для перевірки вивченого матеріалу пропоную пройти нескладні тести.
https://forms.gle/6vqqkAmzAxqE36St5
20 березня  Класна робота
Повторення теми "Складні естери" та "Жири", особливу увагу зверніть на питання - біологічна роль жирів та вуглеводів
3.Підготуватися до Контрольної роботи "Складні естери, жири та вуглеводи". Дякую.
Виконайте контрольні тести за посиланням
https://forms.gle/TZUot3fKpNTtLoP4A

27 березня  Класна робота
Тема уроку: Нітрогенвмісні органічні речовини. Насичені й ароматичні аміни. Анілін

Аміни. Більшість органічних сполук, утворених трьома елементами — Карбоном, Гідрогеном і Нітрогеном, належить до класу амінів.

Аміни — похідні амоніаку NH3, в молекулах яких замість одного чи кількох атомів Гідрогену містяться вуглеводневі залишки.

Структурну формулу молекули найпростішого за складом аміну CH3-NH2 можна отримати, замінивши атом Гідрогену в молекулі амоніаку NH3 (мал. 68) на групу атомів -СН3:

Мал. 68. Модель молекули амоніаку NH3 (синя кулька — атом Нітрогену)

Група атомів -NH2 є характеристичною; її назва — аміногрупа. Загальна формула сполук, у молекулах яких вуглеводневий залишок сполучений з аміногрупою1, — R-ΝΗ2.

1 Такі сполуки називають первинними амінами.

Залежно від будови вуглеводневих залишків та особливостей хімічного зв’язку в них розрізняють насичені й ароматичні аміни:

Насичені аміни. У молекулі насиченого аміну аміногрупа сполучена із залишком молекули алкану. Загальна формула таких речовин — CnH2n+1NH2.

Яку хімічну формулу має насичений амін із молярною масою 45 г/моль?

Назви. Систематична назва насиченого аміну складається із двох частин — назви відповідного алкану і слова амін: CH3NH2 — метанамін, C2H5NH2 — етанамін. У назвах інших насичених амінів указують номер атома Карбону, з яким сполучена аміногрупа. Для цього обирають найдовший карбоновий ланцюг (до нього має бути приєднана група -NH2) і нумерують атоми. Атому Карбону, сполученому з аміногрупою, надають найменший номер і записують його перед словом амін:

Для амінів, молекули яких містять прості замісники, часто використовують інші назви, які починаються з назви вуглеводневого залишку, сполученого з аміногрупою:

Будова молекул. У молекулах амінів, зокрема метиламіну1 (мал. 69), як і в молекулі амоніаку NH3, атом Нітрогену сполучений із трьома іншими атомами простим ковалентним зв’язком. Цей зв’язок реалізується за участю неспарених електронів зовнішнього енергетичного рівня атома Нітрогену:

1 У параграфі використано цю назву сполуки як більш уживану.

Мал. 69. Моделі молекули метиламіну

В електронних формулах молекул амінів, крім спільних електронних пар, часто показують і «неподілену» пару 2s-електронів атома Нітрогену:

Спільні електронні пари в молекулі аміну зміщуються до атома Нітрогену (мал. 70). На цьому атомі зосереджується негативний заряд, а на іншій частині молекули — позитивний. Отже, молекули амінів полярні.

Мал. 70. Зміщення електронних пар у молекулі метиламіну

Фізичні властивості. За звичайних умов метиламін, етиламін і деякі інші аміни є газами, решта — рідини або тверді речовини. Газоподібні та рідкі аміни мають різкий неприємний запах.

Аміни з невеликими відносними молекулярними масами добре розчиняються у воді. Температури кипіння амінів вищі, ніж відповідних вуглеводнів. Це пояснюється здатністю молекул амінів утворювати водневі зв’язки.

Хімічні властивості. Наявність у молекулах амінів електронегативних атомів Нітрогену з неподіленою парою електронів зумовлює характерні хімічні властивості цих сполук.

Реакції з кислотами. Під час взаємодії амінів з кислотами утворюються солі — йонні сполуки:

Йонно-молекулярне рівняння цієї реакції (сіль є розчинною у воді):

Виникає додатковий ковалентний зв’язок N-H.

Вам відомо, що основи — сполуки, які дисоціюють у водному розчині з утворенням йонів ОН-. Відтепер до основ зараховуватимемо й аміни; їхні молекули здатні приєднувати катіони Н+. Аміни — органічні основи.

Реакції з водою. Під час розчинення у воді насичені аміни частково реагують з нею:

Йони ОН- у водному розчині аміну можна виявити за допомогою індикатора.

Реакції окиснення. Аміни горять на повітрі й здатні утворювати з ним вибухові суміші. Продукти згоряння аміну — вуглекислий газ, азот і водяна пара:

Застосування. Аміни використовують у виробництві полімерів, синтетичних волокон, барвників, лікарських препаратів.

Фізіологічна дія. У природі поширені аміни різного складу і будови; деякі з них мають високу біологічну активність.

Багато амінів є токсичними речовинами. Наприклад, метиламін подразнює слизові оболонки, спричиняє порушення дихання, негативно діє на нервову систему і внутрішні органи.

ВИСНОВКИ

Аміни — продукти заміщення атомів Гідрогену в молекулі амоніаку NH3 на вуглеводневі залишки. Молекули багатьох амінів містять характеристичну групу атомів —NH2, яку називають аміногрупою.

Систематичні назви насичених амінів складаються з назви відповідного алкану, номера атома Карбону, з яким сполучена аміногрупа, і слова «амін».

Аміни — органічні основи. Вони реагують з водою, кислотами, горять на повітрі. Їх використовують у виробництві різних органічних речовин і матеріалів. Більшість амінів токсичні.

193. Які сполуки називають амінами?

194. Зобразіть структурні формули молекул бутан-1-аміну і пентан- 2-аміну.

195. Охарактеризуйте будову молекули метиламіну.

196. Чому аміни називають органічними основами?

197. Обчисліть масову частку Нітрогену в етиламіні.

198. Знайдіть густину (н. у.) і відносну густину метиламіну за воднем.

199. Складіть молекулярне та йонно-молекулярне рівняння реакції метиламіну з водним розчином нітратної кислоти. Зважте на те, що продукт реакції розчиняється у воді.

200. Масова частка Нітрогену в зразку технічного метиламіну становить 40 %. Обчисліть масову частку домішок у сполуці.

201. Виведіть хімічну формулу насиченого аміну, якщо:

а) його пара важча за повітря у 2,52 раза;

б) масова частка Нітрогену в сполуці становить 0,311.

Домашнє завдання: опрацюйте відповідний матеріал, виконайте вправи та задачі.

відеоhttps://www.youtube.com/watch?v=g4fzkfFTHNI 
01  квітня  Класна робота
Тема уроку: Амінокислоти, властивості, добування, застосування
Амінокислоти – органічні сполуки, в молекулі яких одночасно містяться карбоксильні і аміно групи. Амінокислоти є мономерними одиницями білків, у складі яких залишки амінокислот з'єднані пептидними зв'язками. Більшість білків побудовані із комбінації дев'ятнадцяти «первинних» амінокислот, тобто таких, що містять первинну аміногрупу, і однієї «вторинної» амінокислоти або імінокислоти (містить вторинну аміногрупу) проліну, що кодуються генетичним кодом. Їх називають стандартними або протеїногенними амінокислотами. Крім стандартних в живих організмах зустрічаються інші амінокислоти, які можуть входити до складу білків або виконувати інші функції.

Назви амінокислот походять від назв відповідних карбонових кислот із зазначенням положення аміногрупи. У сполуках, в яких присутні дві різні функціональні групи, їхнє взаємне розташування зазначають грецькими літерами. Так, залежно від того, до якого атома вуглецю приєднана аміногрупа, амінокислоти поділяють на а , b , y. тощо

Деякі найважливіші а-амінокислоти

Формула	Назва	Позначення
Н2N - СН2 - СООН	Гліцин	Gly (Глі)
СН3 - СН(NH2)- СООН	Аланін	Ala (Ала)
C6H5CH2 - CH (nh2 ) - COOH	Фенілаланін	Phe (Фен)
(CH3) CH - CH(NH2 ) - COOH	Валін	Val (Вал)
(CH3)2CH - CH2 - CH(NH2 ) - COOH	Лейцин	Leu(Лей)
HOCH2 - CH(NH2 ) - COOH	Серин	Ser (Сер)
H2N - CO - CH2 - CH(NH2) - COOH	Аспарагін	Asn (Асн)

Якщо в молекулі амінокислоти містяться дві аміногрупи, то в її назві використовується префікс діаміно-, три групи NH2 — триаміно- і т. д.

Наприклад:

Наявність двох або трьох карбоксильних груп позначається в назві суфіксом -діова або -тріова кислота:

Найпростіший представник класу амінокислот має формулу H2N - CH2 - COOH — аміноетанова (або амінооцтова) кислота — перший член гомологічного ряду одноосновних насичених амінокислот.

Фізичні властивості амінокилот. Білі кристалічні речовини, добре розчинні у воді, багато які з них мають солодкий смак.

Амінокислоти дуже поширені в природі. Це цеглинки, з яких побудовані всі рослинні й тваринні білки.

2. Хімічні властивості амінооцтової кислоти

Особливості хімічних властивостей зумовлені одночасною наявністю в молекулах двох функціональних груп: основної H2N- і кислотної COOH, тому амінокислоти за хімічними властивостями — амфотерні органічні сполуки.

Як основи амінокислоти взаємодіють із кислотами (реакція приєднання):

Важлива властивість амінокислот — здатність взаємодіяти одна з одною завдяки наявності двох функціональних груп.

Міжмолекулярна взаємодія а-амінокислот приводить до утворення пептидів. У результаті взаємодії двох а-амінокислот утворюється дипептид.

Міжмолекулярна реакція за участі трьох α-амінокислот приводить до утворення трипептиду і т. д.

Фрагменти молекул амінокислот, що утворюють пептидний ланцюг, називаються амінокислотними залишками, а зв’язок CO - NH — пептидним зв’язком.

Найважливіші природні полімери — білки — належать до поліпептидів, тобто являють собою продукт поліконденсації а-амінокислот.

3. Одержання амінокислот

• Гідроліз білків.

• Дія амоніаку на галогенозаміщені карбонові кислоти:

ClCH2 - COOH + 2H3N  H2N - CH2 - COOH + NH4Cl

Домашнє завдання: опрацюйте відповідний матеріал підручника, повторіть тему- Аміни.

Підготуйтеся до тест-контролю.

03  квітня   Класна робота
Тема уроку: Білки, властивості,добування. Біологічна роль.

БІЛКИ (ПРОТЕЇНИ) - це високомолекулярні азотвмісні органічні речовини, лінійні гетерополімери, структурним компонентом яких є амінокислоти, зв'язані пептидними зв'язками (запіс в зошиті візначення білок). До складу білкових молекул  входять  наступні хімічні елементи: С, Н, О, N, P, S.  Білки – біополімери, мономерами яких є α - амінокислоти. 

      α - Амінокислоти - похідні карбонових кислот, в яких один водневий атом, в α - вуглецю, заміщений на аміногрупу (-NH2) (мал. 2) (запіс в зошиті візначення амінокислота).

                          α      

                                    R – CH - COOH

                                   I     

                                 NH₂

Мал. 2.  Загальна формула амінокислоти.

При утворенні білків амінокислоти з'єднуються в полімерні ланцюги з відщепленням молекул води (реакція полімеризації). Давайте складемо рівняння реакції взаємодії амінокислот гліцину і аланіна (мал. 3).  (Учні працюють самостійно, а потім звіряють свої результати із записом на дошці)(Слайд № 4).

Структура, що утворилася, називається дипептидом. Полімер з багатьох амінокислот називається поліпептидом. Амінокислоти, що зустрічаються в природі, володіють загальною властивістю – амфотерністю (містять кислотну і основну групи). Амінокислоти відрізнятимуться один від одного хімічною природою радикала R.

        У складі природних білків зустрічається 20 амінокислот.  Амінокислоти розділяють на замінні (глутамінова кислота, глутамін, пролін, аланін, аспарагінова кислота, аспарагин, тирозин, цистеїн, серин і гліцин), які  синтезуються в самому організмі і незамінні (валін, лейцин, ізолейцин, лізин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан.), які  організм отримує з їжею. До частково незамінних амінокислот відносяться аргінін і гістидин.

        Білки – найважливіший компонент їжі. Єдиним джерелом їх утворення в організмі людини є амінокислоти, що входять до складу білків їжі. Ось чому білки абсолютно необхідні в харчуванні людини.       

Але чи всі білки в цьому відношенні рівноцінні? Ні. Зверніть увагу на вміст незамінних амінокислот в продуктах харчування 

Таблиця 1. Вміст незамінних амінокислот в продуктах харчування

Незамінні амінокислоти	Яйця	Молоко коров’яче	Яловичина	Творог жирний	Мука пшенична	Картопля
Триптофан	0,2	0,05	0,2	0,2	0,13	0,02
Лейцин	1,1	0,34	1,4	1,6	0,8	0,1
Ізолейцин	0,8	0,22	0,9	1,0	0,48	0,09
Валін	0,9	0,24	0,97	1,2	0,45	0,1
Треонін	0,6	0,16	0,8	0,7	0,3	0,08
Лізин	0,8	0,3	1,5	1,3	0,24	0,1
Метіонін	0,4	0,09	0,4	0,5	0,14	0,03
Фенілаланін	0,7	0,17	0,7	0,9	0,58	0,09

Можна зробити висновок, що продукти мають бути різними, – лише тоді організм отримуватиме достатню кількість необхідних йому амінокислот.

Вчитель. Знайдіть в таблиці «Вміст білка в продуктах харчування» (таблиця. 2) продукти, які містять найбільшу кількість білків. Назвіть їх 

Таблиця 2. Вміст білка в продуктах харчування

	Продукти харчування
	Бекон	Банани	Хліб білий	Масло	Сир	Яйця	Столо вий жир	Сахар	Йогурт
Енергія, ккал	447	76	251	731	412	147	899	394	53
Білки, г	24,5	1,1	8	0,5	25,4	12,3	0	0	5

2. КЛАСИФІКАЦІЯ   БІЛКІВ

       Залежно від хімічного складу білки розділяють на прості і складні.        Прості (протеїни)  складаються з амінокислотних залишків. Розрізняють:                                         1) альбумін (сироватковий альбумін – головний транспортний білок крові);

 2) глобуліни (γ -глобулін (антитіла)).

Складні білки (протеїди) містять два компоненти: білкову і небілкову частину (простетичну групу) (залишки фосфорної і нуклеїнової кислот, вуглеводів, ліпідів, атоми заліза, цинку, міді).                                                                                Залежно від характеру цієї групи розрізняють:

 1) нуклеопротеїди   (дезоксирібонуклеопротеїд - основний компонент хромосом);

2) глікопротеїди (глікофоріни – білки, що визначають групу крові);

3) ліпопротеїди (ліпопротеїди низької і високої щільності – грають роль в обміні холестерину);

 4) хромопротеїди (гемоглобін – залізовмісний пігмент крові, міоглобін – забарвлює м'язи);

5) металлопротеїди (трансферін – білок-переносник заліза);

6) фосфопротеїди (казеїн молока) (Слайд № 6).

3.ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ  БІЛКІВ: МОЛЕКУЛЯРНА МАСА, РОЗЧИННІСТЬ, ІЗОЕЛЕКТРИЧНА ТОЧКА, ВИСОЛЮВАННЯ, ДЕНАТУРАЦІЯ, РЕНАТУРАЦІЯ, ДЕСТРУКЦІЯ.

Білки проявляють амфотерні, буферні, колоїдні і осмотичні  властивості.      

 Вони мають велику молекулярну масу. Молекулярна маса білків коливається від 6000 (нижня межа) до 1000000 і більше залежно від кількості поліпептидних ланцюгів.

Ізоелектрична точка (ІЕТ, pi) більшості білків тваринних тканин лежить в межах від 5,5 до 7,0. У ізоелектричній точці сумарний заряд білків дорівнює нулю і білки не переміщаються в електричному полі, найменш стійкі в розчині і легко випадають в осад 

 Розчинність залежить від структури білка (полярні амінокислоти додають  розчинність). Альбумін добре розчинний у воді і слабких розчинах солей, протаміни - 60-80% в спирті, а колаген і кератини нерозчинні в більшості розчинників.  Стабільність розчинам білків додають заряд білкової молекули і оболонка гідратна (сольватна) 

       Висолювання білків – це оборотний процес випадання білків в осад, причиною якого можуть служити солі лужних і лужноземельних металів, оскільки такі солі дуже гидрофільні і володіють у високих концентраціях водовід’ємними властивостями.  Після  видалення солей білок повертається в свій нативний стан 

          Руйнування структури білка і втрата ним своїх нативних властивостей (біологічних, фізико-хімічних) називається денатурацією. Первинна структура при цьому зберігається, тому що вона сформована міцними ковалентними зв'язками. 

Чинники, що викликають денатурацію діляться на: 

1)    фізичні (температура, радіація, ультрафіолетове випромінювання);

2) механічні (вібрація);

3) хімічні (концентровані кислоти, луги, солі важких металів).

При нетривалій дії і швидкому видаленні денатуруючих агентів можлива ренатурація білка з повним відновленням вихідної тривимірної структури і нативних властивостей його молекули 

 Деструкція – необоротний процес порушення первинної структури білків 

4. СУЧАСНІ УЯВЛЕННЯ ПРО БУДОВУ БІЛКОВОЇ МОЛЕКУЛИ: ПЕРВИННА, ВТОРИННА, ТРЕТИННА І ЧЕТВЕРТИННА СТРУКТУРИ (ПРОСТОРОВА ОРГАНІЗАЦІЯ, ХІМІЧНІ ЗВ'ЯЗКИ)

    Існує  4 рівні просторової організації (конформації) білка - первинна, вторинна, третинна і четвертинна структура білкових молекул.

4.1. ПЕРВИННА СТРУКТУРА

 Первинна структура білка - послідовність амінокислотних фрагментів, міцно сполучених пептидними зв'язками. Формується за рахунок COOH -групи однієї амінокислоти і NH2-группи сусідньої амінокислоти (мал. 6). Первинна структура закодована в структурних генах 

4. 2. ВТОРИННА СТРУКТУРА

Вторинна структура - це просторова організація поліпептидного ланцюга. Існують 3  типа вторинної структури:

1)             Альфа-спіраль - фіксується  за допомогою водневих зв'язків між NH -групами одного витка спіралі і С=О групами сусіднього витка. Ці водневі зв'язки розташовані паралельно осі спіралі і багато разів повторюються, тому міцно утримують спіралеподібну структуру  в  напруженому стані (як стислу пружину) 

2) Бета - складчаста  структура. Фіксує дві ділянки поліпептидного ланцюга за допомогою водневих зв'язків. Ці ланцюги можуть бути паралельні або антипаралельні. Якщо такі зв'язки утворюються в межах одного пептиду, то вони завжди антипаралельні, а якщо між різними поліпептидами, то паралельні 

 3) Нерегулярна структура - тип вторинної структури, в якому розташування різних ділянок поліпептидного ланцюга відносно один одного не має регулярного (постійного) характеру 

4.3. ТРЕТИННА СТРУКТУРА

Тривимірна архітектура поліпептидного ланцюга – особливе взаємне розташування в просторі спіралеподібних, складчастих і нерегулярних ділянок поліпептидного ланцюга.  Стабілізують цю структуру 4 типи зв'язків:

1. ковалентні дисульфідні зв'язки між залишками цистеїну;

2. нековалентні водневі зв'язки (між С=О и – ОН, –NH2, –SH-групами);

3. електростатична взаємодія заряджених груп в  радикалах амінокислот (NН³⁺ и СОО^-);               

4. гідрофобні ван-дер-ваальсові взаємодії між неполярними  радикалами амінокислот.

   Виділяють два типи третинної структури:

 1)у фібрилярних білках третинна структура представлена або альфа-спіраллю (наприклад, в колагені), або бета-складчастими  структурами

2) у глобулярних білках завжди є нерегулярні ділянки, є бета-складчасті  структури і альфа-спіралі (наприклад, інсулін) 

    Третинна структура визначає нативні властивості білка

4.4. ЧЕТВЕРТИННА СТРУКТУРА

    Четвертинна структура - це спосіб укладання в просторі декількох поліпептидних ланцюгів.

        Кожен ланцюг називається субодиницею (протомером). Білки, що володіють четвертинною структурою, називають олігомерними ("оліго" - декілька) білками, які складаються  з декількох субодиниць. Наприклад, молекула гемоглобіну «А» складається з двох субодиниць одного типа і двох субодиниць іншого типа, тобто є тетрамером (мал. 10). Субодиниці зв'язані між собою іонними, водневими, дисульфідними зв'язками

5. ФУНКЦІЇ БІЛКІВ

Різноманітність білкових молекул визначає різноманіття їх функцій: каталітична, скоротлива (актин, міозин), структурна (тубулін, керотин), транспортна (альбумін), захисна (антитіла), рецепторна (рецептори для вірусів), регуляторна (інсулін, гормон зростання), трофічна (білок ендосперма насіння), енергетична (при окисленні 1 г. білка звільняється 17,6 кДж енергії) 

“Білкове живлення. Хвороби, пов'язані з ним”

Білки представляють основу структурних елементів клітин і тканин. Організму людини в середньому потрібно 1,1–1,3 г білка на 1 кг ваги. Білкове голодування швидко призводить до важкого розладу здоров'я. Особливо чутливий до недоліку білка зростаючий організм дітей. Білкова недостатність призводить до затримки, а потім до повного припинення зростання, до млявості, схуднення, важких набряків, проносу, запалення шкірних покривів, недокрів'я, важких розладів функцій печінки і підшлункової залози, сприйнятливості до інфекційних захворювань.

І це далеко не повний перелік наслідків білкової недостатності. Буває і смертельний результат. Намальована картина характерна для захворювання квашіоркор, яке набуло широкого поширення серед дітей на африканському континенті, а також в деяких країнах Азії і Америки

 “Амінокислоти замінні і незамінні. Роль амінокислот в профілактиці захворювань”. 

 Встановлено, що харчова цінність білків залежить від їх амінокислотного складу. Деякі з амінокислот (замінні) є будівельним матеріалом. Проте 8 амінокислот (незамінні) не синтезуються в організмі і обов'язково повинні поступати з їжею. Це такі кислоти, як валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, лізин, фенілаланін, триптофан.

Вивчення амінокислотного складу різних продуктів показало, що білки тваринного походження більше відповідають структурі людського тіла. Амінокислотний склад білків яєць був прийнятий за ідеальний, оскільки їх засвоєння організмом людини наближається до 100%. Дуже висока міра засвоєння і інших продуктів тваринного походження: молока – 96%, м'яса і риби – 93%. В той же час білки хліба і овочів засвоюються на 80%, картоплі і деяких бобах – на 70%.

В значної частини населення земної кулі простежується певний дефіцит трьох амінокислот – лізину, триптофану і метіоніну, які лімітують повноту засвоєння їжі. З цієї точки зору сприятливими є поєднання рослинних і молочних продуктів, різних борошняних виробів з  м'ясом.

А тепер вирішимо наступні завдання.

Задача 1. Ділянка молекули ДНК має таку будову: АЦЦ-АТА-ГТЦ-ЦАА-ГГА. Визначте послідовність амінокислот в поліпептидному ланцюгу.

Розв’язання. Спочатку визначаємо структуру іРНК: УГГ-УАУ-ЦАГ-ГУУ-ЦЦУ. За допомогою генетичного коду встановлюємо будову відповідного поліпептидного ланцюга: триптофан – тирозин – глютамін – валін - пролін.

Задача 2. Скільки нуклеотидів входить до складу гена (обидва ланцюги ДНК), який містить інформацію про білок інсулін із 51 амінокислоти?

Розв’язання. Одна амінокислота кодується трійкою нуклеотидів. Ділянка одного ланцюга ДНК, що містить інформацію про білок із 51 амінокислоти, складається з 51*3=153 нуклеотидів. Оскільки до гена входять два ланцюги ДНК, то кількість нуклеотидів у ньому – 306.

Домашнє завдання: опрацюйте відповідний матеріал, підготуйтеся до тест- контролю  
10  квітня Класна робота
Тема уроку: Тест-контроль №1
 https://forms.gle/sLjCNuoPkY17TdTg7

15  квітня   Класна робота
Тема уроку: Синтетичні високомолекулярні речовини.Полімери.Пластмаси

17 квітня  Канікули  
24 квітня    Класна робота     Каучук. Гума

           29  квітня  Класна робота
Тема уроку:Вплив синтетичних високомолекулярних речовин на здоров'я людини та довкілля.( повідомлення, презентації)

Відправляйте на адресу  nadiya.skiba.68@ukr.net

08 травня  Класна робота

Тема уроку: Вплив полімерних матеріалів на здоров'я людини і довкілля.

Вплив пластмас на здоров'я людини. Ви вже ознайомилися з найпоширенішими пластмасами. Характерно, що серед них домінують економічно вигідні для людини полімерні матеріали, основними властивостями яких є міцність, стійкість до дії зовнішніх чинників, дешевизна, водо- й газонепроникність. Завдяки їм пластмаси набули широкого застосування. Це тара для зберігання багатьох продуктів, канцелярські товари, якими ви користуєтеся на уроках, пляшки під оцет, олію, мінеральні води, соки, фруктові напої, одяг із синтетичних матеріалів тощо. Людина настільки звиклася з полімерними матеріалами, що навіть не замислюється над тим, позитивно чи негативно вони впливають на стан її здоров'я.

Дослідження вчених показали, що певні види пластмас шкідливі для здоров'я дорослих і дітей. Багато речей, які використовують у побуті (зокрема, деякий посуд, пластикові упаковки для харчових продуктів, пляшки із сосками для штучного вигодовування дітей, віконні рами, плівки для натяжних стель, пластикові меблі або елементи меблів, стоматологічні пломбувальні матеріали), містять у своєму складі бісфенол А (дифенілпропан). Згідно з дослідженнями, ця хімічна речовина спричиняє гормональні порушення, негативно впливає на роботу репродуктивної та серцево-судинної систем, призводить до порушення розвитку головного мозку в дітей, пригнічує функції ендокринної системи, сприяє розвитку онкологічних захворювань.

Офіційно вважається, що пластикові пляшки безпечні для здоров'я. Водночас установлено, що в пляшки легко проникають кисень, карбон(IV) оксид, ультрафіолетові промені. Тому багаторазове використання найбезпечніших пластмасових пляшок зумовлює скупчення в них небезпечних мікроорганізмів.

Небезпечними для здоров'я людини є вироби із стирену та полістирену, пластифікатори поліхлоровінілу.

Щоб поводження із синтетичними матеріалами було безпечним, необхідно користуватися маркованням пластмас щодо їх використання й подальшої переробки (утилізації). На деяких пластмасових виробах наявні позначення: трикутник із стрілок, у центрі якого розміщена цифра — від 1 до 7 (рис. 64).

Рис. 64. Марковання пластмас

Пластмаси поділяють на сім груп щодо поліпшення їхньої переробки. За цими знаками визначають, для яких цілей можна використати пластмасовий виріб:

• 1 — поліетилентерефталат (PETE) — найбезпечніший вид пластмас;
• 2 — поліетилен високої щільності (HDPE) — безпечний у користуванні, однак є застереження, що із стінок тари можуть потрапляти в рідину гексан і бензен (інформація не підтверджена);
• 3 — поліхлоровініл (V) — найотруйніший і небезпечний для здоров'я людини вид пластмас. Під час спалювання утворюються високотоксичні хлороорганічні сполуки. Після десяти років використання вироби, виготовлені з цього матеріалу, починають самостійно виділяти в довкілля токсичні сполуки. Неприпустимо виготовлення з нього дитячих іграшок. Уражає центральну нервову й кісткову системи, мозок, серце, печінку, знищує імунну систему, канцероген;
• 4 — поліетилен низької щільності (LDPE) — офіційно вважається нешкідливим, але у виробництві LDPE використовують потенційно небезпечні для здоров'я бутан і бензен;
• 5 — поліпропілен (PP) — офіційно вважається нешкідливим для здоров'я;
• 6 — полістирен (PS) — добувають полімеризацією стирену, який є канцерогеном, уражає слизові оболонки, негативно впливає на репродуктивні функції організму людини;
• 7 — інші види пластмас — до цієї групи належать пластмаси, використання яких може бути пов'язане з небезпекою, а також екологічні види пластмас. Однак, використовуючи вироби з них, людина ризикує.

ВІДЕО - https://www.youtube.com/watch?v=1MVfmhOQrA8

13. 05  Класна робота
Тема уроку: Синтетичні волокна
ВІДЕО-https://www.youtube.com/watch?v=zMDak_-SNd4

Підсумкова  контрольна робота за ІІ               семестр за посиланням

 https://forms.gle/9NkqTduqSdBUQKQN9

Шановні десятикласники Музиківського ліцею, щиро дякую, що відвідували дистанційну сторінку блога.

Повідомлення, презентації на тему:
Вплив синтетичних високомолекулярних речовин на здоров'я людини та довкілля.(на електронну пошту)

Теми навчальних проєктів, один на семестр.
1.Доцільність або шкідливість біологічно активних добавок
або
2. Найважливіші хімічні виробництва органічної хімії
або
3.Вироблення виробів із пластикових пляшок
або
4.Збалансоване харчування- запорука здоров'я